- Код статьи
- S3034526XS0134347525020026-1
- DOI
- 10.7868/S3034526X25020026
- Тип публикации
- Статья
- Статус публикации
- Опубликовано
- Авторы
- Том/ Выпуск
- Том 51 / Номер выпуска 2
- Страницы
- 77-90
- Аннотация
- Исследовали влияние размеров эритроцитов, а также белково-липидного, фосфолипидного и жирнокислотного составов плазматических мембран на активность мембранной экто-АТФазы у двух хрящевых (Raja clavata, Dasyatis pastinaca) и восьми видов костистых (Scorpaena porcus, Uranoscopus scaber, Symphodus tinca, Diplodus annularis, Neogobius melanostomus, Spicara flexuosum, Trachurus mediterraneus, Gaidropsarus mediterraneus) черноморских рыб. Показана связь высокой активности экто-АТФазы с размерами эритроцитов как у хрящевых, так и у костистых видов рыб. Найдено более высокое относительное содержание белка в мембранах черноморских скатов, что, вероятно, отражает эволюционный тренд уменьшения доли белковой компоненты и роста липидов у костистых рыб. Установлено, что эритроциты рыб с высоким содержанием белка в мембране обладали более высокой активностью экто-фермента. Фосфолипиды плазматических мембран эритроцитов рыб представлены пятью семействами — фосфатидилхолин, фосфатидилэтаноламин, фосфатидилсерин, монофосфоинозитид и сфингомиелин. Высокое содержание фосфолипидов и, в частности, фосфатидилхолина и фосфатидилэтаноламина в плазматических мембранах эритроцитов рыб является базисом в формировании их бислойного матрикса. Плазматические мембраны, имеющие более высокое содержание насыщенных жирных кислот, обладали более высокой активностью экто-АТФазы, что указывало на важную роль фермента в физиологии мембраны клетки и всего кровотока в целом.
- Ключевые слова
- размеры белково-липидный состав фосфолипидный состав насыщенные и ненасыщенные жирные кислоты экто-АТФаза мембраны эритроциты рыбы
- Дата публикации
- 01.02.2025
- Год выхода
- 2025
- Всего подписок
- 0
- Всего просмотров
- 28
Библиография
- 1. Боровская М.К., Кузнецова Э.Э., Горохова В.Г. и др. Структурно-функциональная характеристика мембраны эритроцита и ее изменение при патологиях разного генезиса // Бюлл. ВСНЦ СО РАМН. 2010. Т. 3. № 73. С. 334–354.
- 2. Венкстерн Т.В., Энгельгардт В.А. Распространение экто-аденозилполифосфатазы и характеристика некоторых ее свойств // Биохимия. 1957. Т. 22. Вып. 5. С. 911–916.
- 3. Забелинский С.А., Чеботарева М.А., Шуколюкова Е.П., Кривченко А.И. Жирнокислотный состав фосфолипидов эритроцитов миноги, лягушки, крысы и спектр поглощения их липидных экстрактов // Журн. эвол. биохим. и физиол. 2014. Т. 50. № 4. С. 269–274.
- 4. Золотницкая Р.П. Методы гематологических исследований. Лабораторные методы исследования в клинике (Справочник). М.: Медицина, 1987. С. 106–148.
- 5. Ивенс И., Скейлак Р. Механика и термодинамика биологических мембран. М.: Мир, 1982. 304 с.
- 6. Казеннов А.М., Маслова М.Н. Особенности активации детергентами Na, K-аденозинтрифосфатазы головного мозга позвоночных // Журн. эвол. биохим. и физиол. 1980. T. 16. № 5. C. 430–436.
- 7. Казеннов А.М., Маслова М.Н., Савина Г.В. Сравнительная характеристика свойств Na+, K+-АТФазы эритроцитов человека и карпа Cyprinus carpio // Журн. эвол. биохим. и физиол. 1984. 20. № 2. C. 167–173.
- 8. Комов В.П., Шведова В.Н. Биохимия. М.: Юрайт, 2015. 640 с.
- 9. Коржуев П.А. Проблема оксигенации гемоглобина // Успехи физиол. наук. 1973. Т. 4. № 3. С. 69–112.
- 10. Куклев С.Б., Зацепин А.Г., Подымов А.И. Формирование холодного промежуточного слоя в шельфово-склоновой зоне северо-восточной части Черного моря // Океанол. исслед.2019. Т. 47. № 3. С. 58–71.
- 11. Липунова Е.А., Скоркина М.Ю. Физиология крови. Белгород: Изд-во БелГУ, 2007. 324 с.
- 12. Лисничная Е.Н., Ефимов В.Г. Особенности исследования морфологического состава крови рептилий // Науково-технiчний белютень НДЦ бiобезпеки та экологiного контролю ресурсiв АПК. 2014. Т. 2. № 1. С. 120–125.
- 13. Мецлер Д. Биохимия. Химические реакции в живой клетке. Т. 1. М.: Мир, 1980. 407 с.
- 14. Мещеряков Ф.А. Физиология системы крови лимфы и иммунитета. Ставрополь: АГРУС, 2003. 99 с.
- 15. Мосягин В.В., Максимов В.И., Фурман Ю.В. Особенности АТФаз ядерных и цитоплазматических мембран цыплят-бройлеров // Вестн. Орел ГАУ. 2010. Т. 2. № 23. С. 39–41.
- 16. Пищенко Е.В. Гематология пресноводных рыб. Новосибирск: Новосибир. гос. аграр. ун-т, 2002. 48 с.
- 17. Силкин Ю.А., Силкина Е.Н., Забелинский С.А. Особенности фосфолипидного и жирнокислотного состава плазматических мембран эритроцитов черноморских рыб // Журн. эвол. биохим. и физиол. 2012. Т. 48. № 1. C. 38–44.
- 18. Силкин Ю.А., Силкина Е.Н. Роль экто-АТФаз плазматических мембран эритроцитов в гемодинамике рыб // Журн. эвол. биохим. и физиол. 2017. Т. 53. № 1. С. 62–74.
- 19. Трощенко О.А., Субботин А.А. Гидрологические особенности // Биология Черного моря у берегов Юго-Восточного Крыма. Симферополь: ИТ “Ариал”, 2018. Гл. 2.3. С. 46–59.
- 20. Шмидт-Ниельсен К. Физиология животных, приспособление и среда Кн. 1. М.: Мир, 1982. 416 с.
- 21. Abu-Salah K.M., Al-Othman A.A., Lei K.Y. Lipid composition and fluidity of the erythrocyte membrane in copper-deficient rats // Br. J. Nut. 1992. V. 68. P. 435–443.
- 22. Acharya G., Mohanty P.K. Comparative cytomorphometry of red blood cells of some fishes // Afr. J. Biol. Sci. 2019. V. 1. № 1. P. 23–32. https://doi.org/10.33472/AFJBS.1.1.2019.23-32
- 23. Bencic D.C., Yates T.J., Ingermann R.L. Ecto-ATPase activity of vertebrate blood cells // Physiol. Zool. 1997. V. 70. № 6. P. 621–630.
- 24. Bolis L., Fänge R. Lipid composition of the erythrocyte membrane of some marine fish // Comp. Biochem. Physiol. B. 1979. V. 62. P. 345–348.
- 25. Chen P.S., Toribara T.Y., Warner H. Microdetermination of phosphorus // Anal. Chem. 1956. V. 28. № 11. P. 1756–1758.
- 26. Cohen W.D. The cytoskeletal system of nucleated erythrocytes // Int. Rev. Cytol. 1991. V. 130. P. 37–84.
- 27. Cook L.R., Stohs S.J., Angle C.R. et al. Erythrocyte membrane microviscosity and phospholipid composition in lead workers // Br.J. Ind. Med. 1987. V. 44. P. 841–844.
- 28. Fischer U., Ototake M., Nakanishi T. Life span of circulating blood cells in ginbuna crucian carp (Carassius auratus langsdorfii) // Fish Shellfish Immunol. 1998. V. 8. P. 339–349.
- 29. Fiske C.H., Subbarow Y. The colorimetric determination of phosphorus // J. Biol. Chem. 1925. V. 66. № 2. P. 375–400.
- 30. Folch J.I., Lees M., Sloane Stanley G.H. A simple method for the isolation and purification of total lipids from animal tissues // J. Biol. Chem. 1957. V. 226. P. 497–509.
- 31. Foote J.L., Allen R.J., Agranoff B.W. Fatty acids in esters and cerebrosides of human brain in phenylketonuria // J. Lipid Res. 1965. V. 6. P. 518–524.
- 32. Girish V., Vijayvalakshmi A. Affordable image analysis using NIH Image/ImageJ // Indian J. Cancer. 2004. V. 41. № 1. Art. ID47.
- 33. Glomski C.A., Tamburlin J., Chainani M. The phylogenetic odyssey of the erythrocyte. III. Fish, the lower vertebrate experience // Histol. Histopathol. 1992. V. 7. P. 501–528.
- 34. Glomski C.A., Tamburlin J., Hard R., Chainani M. The phylogenetic odyssey of the erythrocyte. IV. The amphibians // Histol. Histopathol. 1997. V. 12. P. 147–170.
- 35. Grinthal G., Guidotti G. CD39, NTPDase 1, is attached to the plasma membrane by two transmembrane domains. Why? // Purinergic Signalling. 2006. V. 2. P. 391–398.
- 36. Jensen F.B., Agnisola C., Novak I. ATP release and extracellular nucleotidase activity in erythrocytes and coronary circulation of rainbow trout // Comp. Biochem. Physiol. A. 2009. V. 152. P. 351–356.
- 37. Kazennov A.M., Maslova M.N., Matskevich Yu.A. et al. Species variability of erythrocyte transport ATPases in mammals // Comp. Biochem. Physiol. B. 1998. V. 119. № 1. P. 169–175.
- 38. Kikuchi Y., Da Q.W., Fujino T. Variation in red blood cell deformability and possible consequences for oxygen transport to tissue // Microvasc. Res. 1994. V. 47. № 2. P. 222–231.
- 39. Lowry O.H., Rosebrough N.J., Farr A.L., Randall R.J. Protein measurement with the Folin phenol reagent // J. Biol. Chem. 1951. V. 193. № 1. P. 265–275.
- 40. Papanikolaou A., Papafotika A., Murphy C. et al. Cholesterol-dependent lipid assemblies regulate the activity of the ecto-nucleotidase CD39 // J. Biol. Chem. 2005. V. 280. P. 26406–26414.
- 41. Peterson G.L. A simplification of the protein assay method of Lowry et al. which is more generally applicable // Anal. Biochem. 1977. V. 83. P. 346–356.
- 42. Rouser G., Siakotos A.N., Fleischer S. Quantitative analysis of phospholipids by thin-layer chromatography and phosphorus analysis of spots // Lipids. 1966. V. 1. № 1. P. 85–86.
- 43. Snyder G.K., Sheafor B.A. Red blood cells: centerpiece in the evolution of the vertebrate circulatory system // Am. Zool. 1999. V. 39. P. 189–198.
- 44. Skalak R., Branemark P. Deformation of red blood cells in capillaries // Science. 1969. V. 164. P. 717–719.
- 45. Thompson K.D., Henderson R.J., Tatner M.F. A comparison of the lipid composition of peripheral blood cells and head kidney leucocytes of Atlantic salmon (Salmo salar L.) // Comp. Biochem. Physiol. B. 1995. V. 112. № 1. P. 83–92.
- 46. Wang T.F., Ou Y., Guidotti G. The transmembrane domains of ectoapyrase (CD39) affect its enzymatic activity and quaternary structure // J. Biol. Chem. 1998. V. 273. P. 24814–24821.
- 47. Warren L., Buck C.A., Rabinowitz J.L., Sherman I.W. Isolation and characterization of the erythrocyte surface membrane of the smooth dogfish, Mustelus canis // Comp. Biochem. Physiol. B. 1979. V. 62. P. 471–479.
